Las proteínas son biomoléculas formadas por C, H, O, N, además de otros elementos como S, Fe, entre otros. Son macromoléculas de alto peso molecular, formado por unas subunidades llamadas aminoácidos.
Su nombre viene del griego Proteios, que significa "lo primero", esto nos da una idea del papel que desempeñan en los seres vivos, pues constituyen la mayor parte del peso seco de las células y son el producto final del proceso de síntesis de proteínas, que se lleva a cabo de acuerdo con la información genética que tiene la célula.
Formula General
* Aminoácidos
Los aminoácidos están constituidos por un carbono central asimétrico o alfa (α), al que se le une un grupo funcional amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un hidrógeno y un grupo R, destinada a cada aa
La característica de ser variable y dependiendo del grupo que sea, serán las propiedades que presente.
Son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión y solubles en agua.
Los aminoácidos se agrupan de acuerdo con las características de las cadenas laterales (R), por lo que pueden ser polares (hidrofílicos), no polares (hidrofóbicos), ácidos y básicos.
La R de los aminoácidos define las características físicas y químicas (tamaño, solubilidad y carga eléctrica) que poseen
Existen en la naturaleza un gran número de aminoácidos, pero solo 20 se encuentran formando a las proteínas. de estos, diez no pueden ser sintetizados por el hombre y se les llama esenciales, por lo que deben incluirse en la dieta y son: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano, valina, histidina, y en niños arginina.
ENLACE PEPTÍDICO
Es el enlace tipo amida que se forma cuando el extremo carboxílico de un aminoácido se une con el extremo amino de otro aminoácido, eliminándose una molécula de agua.
la pérdida de una molécula de agua; a este proceso se le llama síntesis por deshidratación o condensación, dando lugar a las cadenas polipeptídicas.
Se establece entre el grupo carboxilo del aa1 y el grupo amino del aa2. Libera H20.
Cada aa se llama residuo.
El grupo amino libre se llama N-terminal y el carboxílico C-terminal.
Siempre hay un extremo amino y otro carboxilo en una proteína, independientemente de la longitud.
Para denominar las cadenas que se forman se usan los prefijos convencionales:
A- Péptido. Compuesto formado por la unión de dos o más aminoácidos, mediante enlaces peptídicos.
B- dipéptido: dos aminoácidos (aa). residuos de aminoácidos.
D- tripéptido: tres aa.
E- tetrapéptidos: cuatro aa.
F- oligopéptidos: menos de 10 aa.
G- polipéptidos: más de 10 aa.
H- Proteína. Cualquier polipéptido con más de 100 residuos de aminoácidos.
Funciones de las proteínas
Existen varios miles de proteínas diferentes, las cuales son el resultado de la unión de los aminoácidos
La variedad de proteínas se debe a la secuencia, el número y el tipo de aminoácidos que la componen, y como consecuencia, realizan una gran variedad de funciones en los organismos, entre las que destacan:
a) Enzimática (tripsina, lactasa, etc.)
b) Transportadora como la hemoglobina
(transporta O2 en sangre) y
mioglobina (O2 en músculo).
c) Contráctil (actina y miosina).
d) Como protección y defensa, los
anticuerpos.
e) Reguladora (hormonas, del
crecimiento e insulina.
f) Estructural queratina (cabello,
cuernos y uñas), colágeno (tendones,
cartílago), elastina (ligamentos),
fibroína (la seda y la tela de las
arañas).
g) Receptoras de virus y bacterias
h) Coagulación de la sangre;
(fibrinógeno)
i) Reguladoras de los genes: histonas
(asociadas al ADN).
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS // Niveles de organización
Estructura primaria
se refiere a la secuencia de aminoácidos de una proteína. Indica el orden específico que tienen los aminoácidos en esa proteína y determina de manera indirecta la funcionalidad de la misma.
indica qué aa componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aa se encuentran. Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino terminal hasta el carboxilo final.
La función depende de la secuencia y de la forma que ésta adopte.
Estructura secundaria
Queda definida por la secuencia de aa en la cadena y especifica el número de aa de cada clase y el orden en que está alineados.
Está determinada por la secuencia de nucleótidos de un gen.
En última instancia, determina la función de la proteína.
Existen dos tipos, hélice alfa y hélice beta que da la estructura de lámina plegada.
Se refiere al plegamiento que sufre la molécula debido a las interacciones que se dan entre los grupos funcionales cercanos. En muchos casos este plegamiento se debe a la formación de puentes de hidrógeno.
Se forman puentes de hidrógeno entre
–CO de un aa y –NH de otro aa.
-Estructura helicoidal en hélice α
-Estructura hoja β-plegada
-Estructura hélice del colágeno: enroscada hacia la izquierda.
*Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se desarrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono beta de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo el grupo -C=O del aminoácido "n" y el -NH del "n+4" (cuatro aminoácidos más adelante en la cadena). Un ejemplo particular es la Hélice de colágeno: una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo.Existen otros tipos de hélices: Hélice 310 (puentes de hidrógeno entre los aminoácidos "n" y "n+3") y hélice Π (puentes de hidrógeno entre los aminoácidos "n" y "n+5"), pero son mucho menos usuales.
*Hoja plegada beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada cadena beta. Algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antiparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
*Giros beta: Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido.
Estructura terciaria
Se refiere a la forma tridimensional de la proteína // cadena polipeptídica (la cual es producida por dobleces en su cadena). Indica la forma en la cual la molécula entera está arrollada.
Esta estructura es específica de cada molécula y determina su función.
Tiene que ver con la disposición de la proteína al plegarse sobre sí misma, originando una conformación globular.
Existen dos tipos, estructuras fibrosas insolubles en agua como las proteínas fibrosas y proteínas globulares que son solubles en agua. Como las enzimas.
Proteínas fibrosas (alfa colágena, queratina): estructura muy simple.
Proteínas globulares (mioglobina, inmunoglobulina): plegamiento sucesivo de la estructura secundaria como un ovillo.
Estructura Cuaternaria.
Se refiere a la forma en que se agrupan varias moléculas de proteínas para formar agregados estructurales (cómo se acomodan en el espacio el conjunto de cadenas polipeptídicas).
Se ensambla por dos o más cadenas proteicas (iguales o diferentes) unidas por enlaces no covalentes.
Cada cadena polipeptídica se llama subunidad o monómero.
Se forma mediante enlaces débiles.
Ejemplo: hemoglobina.
Propiedades
Solubilidad: son solubles en medios acuosos cuando adoptan conformación globular, por la presencia de cargas + y –
Desnaturalización: pérdida de su conformación espacial característica cuando se somete a condiciones desfavorables (temperatura o pH). Anula su funcionalidad biológica.
Reversible: la proteína puede renaturalizar y recuperar forma y función.
Irreversible: pierden la actividad biológica.
Especificidad: la actividad biológica de una proteína depende de su unión selectiva con otra molécula cuya geometría complementaria le permite adaptarse exactamente a la superficie activa de la proteína.
Capacidad amortiguadora: debido a los grupos R ionizables.
Efecto osmótico: las proteínas tienden a captar agua del medio hipotónico.
Clasificación de las proteínas
a) Holoproteínas: formadas solo por aa.
Globulares: forma esférica. Solubles en disoluciones acuosas.
Albúminas: función de reserva y transportadora.
Globulinas: forman los anticuerpos.
Histonas y protaminas: se unen al ADN.
Proteínas fibrosas: Insolubles en agua. Con funciones estructurales colágeno, elastina y queratina.
b) Heteroproteínas o proteínas conjugadas: formadas por grupo proteico + grupo prostético (no proteico).
Glucoproteínas: El grupo prostético es una cadena glucídica.
Lipoproteinas: el grupo prostético es una sustancia lipídica.
Cromoproteínas: el grupo prostético es una sustancia coloreada. (hemoglobina)
Otras: fosofoproteínas (caseína) o nucleoproteínas (cromatina).
Clasificación según su estructura
Tipos de proteínas Por su conformación, las proteínas pueden ser:
Proteína fibrosa-Colágeno
Fibrosas: tienen una estructura alargada y compacta en forma de fibra o lámina muy resistente, con pesos moleculares muy altos e insolubles en agua, como ejemplos están el colágeno, la elastina y la queratina.
Proteína globular –hemoglobina
Globulares: tienen formas esféricas o globulares muy compactas debido a los pliegues y torsiones que posee la cadena de polipéptidos y cierto grado de solubilidad en agua. Aquí se encuentran las enzimas, los anticuerpos y la hemoglobina.
Conclusión
La proteína es esencial para la vida; proporciona los aminoácidos esenciales necesarios para el crecimiento y mantenimiento de nuestras células y tejidos. Nuestro requerimiento de proteínas depende de nuestra etapa de la vida y la mayoría de los europeos consumen lo suficiente para satisfacer sus requerimientos. Como la mayoría de las personas consume una dieta variada, la calidad y la digestibilidad de las proteínas que ingieren no deberían ser una preocupación, siempre y cuando la cantidad total de proteínas satisfaga sus necesidades diarias. Como comemos alimentos y no nutrientes, debemos elegir alimentos ricos en proteínas que no solo proporcionen aminoácidos esenciales, sino que también respalden una dieta saludable y sostenible.
Fuentes:
https://portalacademico.cch.unam.mx/materiales/prof/matdidac/paquedic/libro_BioI.pdf
https://e1.portalacademico.cch.unam.mx/alumno/biologia1/unidad1/biomoleculas/funcionesproteinas
https://es.slideshare.net/IESCAMPINAALTA/presentacin-protenas-2182350
https://es.slideshare.net/gUgUsTaSiO/presentacion-proteinas
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